METABOLISME
Metabolisme merupakan istilah yang mencakup semua proses kimia yang terjadi di dalam sel organisme untuk menghasilkan maupun menggunakan energi untuk sintesis komponen sel, analisis komponen sel dan kegiatan seluler lainnya. Disimilasi atau katabolisme merupakan kegiatan metabolisme sel yang membebaskan energi melalui perobakan nutrien. Asimilasi atau anabolisme merupakan kegiatan metabolisme sel yang menggunakan energi untuk sintesis danfungsi sel lainnya.
NUTRIEN
Semua mikroorganisme memerlukan ‘bahan makanan’ untuk kehidupannya. Bahan makanan tersebut dapat berupa bahan organik maupun bahan anorganik yang diambil dari lingkungannya. Bahan-bahan ini kita sebut nutrien, dan proses pengambilan atau penyerapan (absorbsi) nutrien kita sebut nutrisi. Nutrien yang telah diserap ke dalam sel mikroorganisme digunakan oleh sel melalui proses yang disebut metabolisme. Ada dua macam proses metabolisme, yaitu katabolisme atau dissimilasi atau bioenergi, dan anabolisme atau assimilasi atau biosintesis. Nutrien yang diperlukan oleh mikroorganisme secara keseluruhan mengandung : sumber karbon (karbohidrat), sumber nitrogen (protein, amoniak), ion-ion anorganik tertentu (Fe, K), metabolit penting(vitamin, asam amino), dan air.
Pada proses katabolisme, nutrien berfungsi sebagai sumber energi atau penerima elektron. Sumber energi pada mikroorganisme misalnya bahan organik yang diuraikan menjadi bahan-bahan yang lebih sederhana. Energi yang dihasilkan berupa energi kimia yang diperlukan untuk aktivitas sel, misalnya untuk pergerakan, pembentukan spora, biosintesis, dan lain-lain. Nutrien selain sebagai sumber energi juga berfungsi sebagai penerima elektron, misalnya oksigen dan KNO3. Pada biosintesis, nutrien berfungsi sebagai bahan baku sintesis macam-macam komponen maupun senyawa sel.
ENZIM
Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Semua proses biologis, misalnya : nutrisi, bioenergi dan biosintesis selalu memerlukan biokatalisator yang disebut enzim. Banyak percobaan yang dilakukan oleh mikrobiolog dan kini kita mengetahui bahwa perubahan air buah anggur (gula) menjadi alkohol bukan hanya sekedar pemecahan molekul gula menjadi alkohol tetapi merupakan serangkaian reaksi terpisah yang berurutan yang masing-masing diarahkan oleh molekul khusus di dalam sel. Reaksi yang terjadi di dalam sel hanya mungkin berlangsung dengan pertolongan ensim yang dihasilkan oleh sel. Seperti halnya katalisator-anorganik, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dan ensim sendiri tidak mengalami perubahan atau jumlah enzim sebelum dan sesudah reaksi akan tetap. Enzim seperti halnya kunci pintu yang dapat membuka daun pintu dari kusennya dan sebaliknya dapat merapatkan daun pintu dengan kusennya. Di dalam mikroorganisme, ensim melakukan pengendalian genetis, sintesis senyawa, analisis senyawa dan lain-lain yang berperan dalam pertumbuhan, diferensiasi, maupun perkembangan mikroorganisme.
Jumlah enzim di dalam sel sangat sedikit tetapi mempunyai daya yang sangat besar untuk melakukan perubahan biokimia. Di dalam reaksi ensimatik (reaksi yang membutuhkan ensim) akan terjadi ikatan sementara antara enzim dengan substratnya, kemudian ikatan ini akan pecah kembali menjadi hasil reaksi dan enzim. Enzim yang terlepas kemudian bergabung lagi dengan substrat lain sehingga terjadi reaksi yang berulang-ulang sampai semua molekul substrat yang tersedia habis menjadi produk, sehingga enzim mempunyai mekanisme kerja efisiensi katalitik yang tinggi.
Selain mempunyai efisiensi katalitik yang tinggi, ensim juga mempunyai spesifikasi substrat yang tinggi. Artinya, sel hanya menghasilkan satu enzim untuk setiap senyawa dalam proses metabolisme, tetapi perubahan suatu senyawa menjadi senyawa yang lain biasanya tidak dilakukan oleh satu enzim tunggal tetapi oleh sekelompok enzim yang disebut sistem enzim yang bekerja secara berurutan, masing-masing menyebabkan terjadinya suatu reaksi kimia yang menghasilkan perubahan spesifik pada produk yang dibentuk oleh reaksi ensimatis yang mendahuluinya. Reaksi terakhir dalam sistem ini menghasilkan produk akhir. Untuk menamakan enzim tunggal digunakan akhiran –ase, misalnya : suksinat dehidrogenase, enzim ini bekerja pada substrat suksinat dalam proses reaksi dehidrogenasi(mengambilan hidrogen), enzim hidrolase bekerja untuk menambah molekul air (hidrolisis) untuk memecahkan ikatan kimia substrat. Untuk penamaan suatu kompleks enzim yang terdiri dari banyak enzim berdasarkan reaksi-reaksi yang dikatalisis digunakan kata sistem, misalnya sistem suksinat oksidase, yang mengkatalisis oksidasi asam suksinat oleh oksigen dalam beberapalangkah reaksi oleh beberapa enzim tunggal. Klasifikasi enzim hanya diperuntukan enzim tunggal dan bukan untuk sistem enzim.
NOMENKLATUR ENZIM
Enzim diberi nama dengan tambahan -ase dibelakangnya (tidak semua enzim),misalkan enzim maltase,lipase dan karboksilase. Berdasarkan peristiwa-peristiwa yang terjadi dalam suatu reaksi maka enzim dapat digolongkan menjadi beberapa golongan:
a. Hidrolase
mengkatalisis reaksi hidrolisis atau penambahan molekul air untuk memecahkan ikatan kimia substrat. Disebut hidrolase karena enzim ini menghidrolisis molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat digunakan. Misalnya : amilum, selulose menjadi glukose, protein menjadi asam amino, lemak menjadi gliserol. Pada mikroorganisme ensim-ensim ini diekskresikan ke luar tubuh (lingkungan) sehingga senyawa-senyawa besar di luar tubuh dipecah dulu oleh ensim menjadi molekul yang lebih kecil atau larut dan dapat memasuki sel sebagai nutrien. Oleh karena itu ensim hidrolase disebut eksoensim. Yang termasuk hidrolase yaitu : selulase (menghidrolisis selulose menjadi glukose), amilase (menghidrolisis amilum menjadi maltosa), protease (menghidrolisis protein menjadi asam amino), lipase (menghidrolisis lemak menjadi gliserol dan asam lemak), dan nuklease (menghidrolisis RNA dan DNA menjadi molekul yang lebih kecil). Dengan demikian eksoensim ini bertanggung jawab terhadap kemampuan mikroorganisme untuk mengabsorbsi nutrien dari bahan yang ukurannya molekulnya besar. Beberapa eksoensim merupakan racundan menyebabkan mikroorganisme bersifat penyebab penyakit dengan mengkatalisis reaksi-reaksi yang merusak komponen sel organisme lain.Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
1. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
1. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
|
2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
|
|
2. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
|
C12H22O11 + H20 2 C6H12O6
|
|
3. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
4. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
5. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
6. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.
2. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya :
1. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
2. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.
3. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein.
Contoh-contohnya:
1. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
2. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
3. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.
b. Golongan Desmolase,
yaitu enzim yang dapat memecah ikatan C – C atau C – N , contohnya enzim – enzim peroksidase, dehidrogenase, katalase, karboksilase dan transaminase.
Dengan berkembangnya ilmu generika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini, dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau keompok gen dalam kromosom. George beadle dan Edward tatum mendapat hadiah nobel pada tahun 1958 dalam menemukan gen – gen pengandali sintesis protein dan enzim, yang disimpulkan dalam suatu teori “one gene one enzyme”.
Dengan berkembangnya ilmu generika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini, dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau keompok gen dalam kromosom. George beadle dan Edward tatum mendapat hadiah nobel pada tahun 1958 dalam menemukan gen – gen pengandali sintesis protein dan enzim, yang disimpulkan dalam suatu teori “one gene one enzyme”.
Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :
1. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.
2. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.
c. Oksidase dan reduktase
yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi.
Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;
1. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
2. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.
Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.
Sifat-sifat enzim:
1.Sebagai Biokatalisator : jumlah tidak perlu banyak,mempengaruhi kecepatan reaksi kimia tetapi tidak berubah akibat reaksi kimia tersebut,menurunkan energi aktivasi.
2.Spesifik : Suatu enzim hanya akan aktif pada substrat yang cocok/pasangannya.
3.Dipengaruhi suhu : Suhu maksimum,Suhu optimum (40'C),dan Suhu minimum.
4.Dipengaruhi pH : Enzim akan aktif pada pH tertentu saja.
5.Terdapat diluar dan didalam sel.
1.Sebagai Biokatalisator : jumlah tidak perlu banyak,mempengaruhi kecepatan reaksi kimia tetapi tidak berubah akibat reaksi kimia tersebut,menurunkan energi aktivasi.
2.Spesifik : Suatu enzim hanya akan aktif pada substrat yang cocok/pasangannya.
3.Dipengaruhi suhu : Suhu maksimum,Suhu optimum (40'C),dan Suhu minimum.
4.Dipengaruhi pH : Enzim akan aktif pada pH tertentu saja.
5.Terdapat diluar dan didalam sel.
Faktor – faktor yang mempengaruhi kinerja enzim
a. Temperatur
Karena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperature. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 – 400C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 00c , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali . enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas suhu 500oc.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 00c , namun enzim tidak rusak, bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali . enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak diatas suhu 500oc.
b. Prubahan pH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda – beda tergantung jenis enzimnya. Seluruh enzim peka terhadap perubahan derajat keasaman (pH). Enzim menjadi nonaktif bila diperlakukan pada asam basa yang sangat kuat. Sebagian besar enzim dapat bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang agak sempit. Diluar pH optimum tersebut, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat. Misalnya, enzim pencerna dilambung mempunyai pH optimum 2 sehingga hanya dapat bekerja pada kondisi sangat asam. Sebaliknya, enzim pencerna protein yang dihasilkan pankreas mempunyai pH Optimum 8,5 . Kebanyakan enzim intrasel mempunyai pH optimum sekitar 7,0 (netral).
Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.
Pengaruh pH terhadap kerja enzim dapat terdeteksi karena enzim terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negative yang terkandung didalam molekul protein serta bentuk permukaan protein sebagian ditentukan oleh pH.
c. Konsentrasi enzim dan substrat
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
d. Inhibitor Enzim
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif . Persaingan tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Pada konsentrasi Substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi tersebut berbalik bila konsentrasi substrat naik.
| | |
| | |
Ensim biasanya berupa molekul protein tetapi koensim bukan protein meskipun sebagian besar berupa senyawa organik molekul kecil.Aktivitas ensim dipengaruhi oleh banyak faktor, antara lain : konsentrasi ensim, kandungan substrat, keasaman (pH), dan suhu. Hubungan aktivitas ensim dengan konsentrasinya menunjukkan hubungan linier bahwa semakin tinggi konsentrasi ensim maka aktivitas ensim juga semakin cepat. Hubungannya dengan kandungan subtrat menunjukan bahwa mula-mula aktivitasnya naik dengan cepat, kemudian tidak berpengaruh terhadap pertambahan substrat. Hal ini disebabkan karena konsentrasi ensim yang terbatas akan menyebabkan jumlah subtrat yang dikatalisis juga terbatas sehingga pada batas ini, penambahan substrat tidak berpengaruh terhadap aktivitasnya.
Hubungannya dengan keasaman menunjukan bahwa semakin jauh dari kondisi kisaran pH normal aktivitasnya semakin menurun, hal ini disebabkan karena ensim akan aktif dalam keadaan ionisasi yang tepat. Kondisi ionisasi yang tepat untuk ensim yang berbeda juga berbeda tetapi pada umumnya berkisar pada daerah netral (6 – 8). Hubungannya dengan suhu menunjukkan bahwa naiknya suhu akan meningkatkan aktivitas tetapi pada kenaikan suhu tertentu akan menurunkan aktivitas yang akhirnya menghentikan aktivitas. Ada tiga pengaruh suhu terhadap aktivitas ensim, yairu suhu minimum, suhu optimum, dan suhu maksimum. Suhu minimum menunjukkan suhu dimana ensim mulai melakukan aktivitas dengan kecepatan minimum pada suhu rendah. Suhu optimum menunjukkan suhu dimana ensim melakukan aktivitas maksimum. Suhu maksimum menunjukkan suhu dimana ensim melakukan aktivitas minimum sebelum mengakhiri aktivitas karena terjadi kerusakan. Suhu di atas suhu maksimum akan mengakibatkan kerusakan permanen ensim karena terjadi koogulasi asam amino. Suhu maksimum untuk aktivitas ensim juga bervariasi tergantung jenis protein dalam ensim, tetapi pada umumnya di atas 40oC dan di bawah 70 oC.
DAFTAR PUSTAKA
0 komentar:
Posting Komentar